血清和糖皮質(zhì)激素誘導(dǎo)的激酶1（SGK1）已知具有磷酸化位點(diǎn)RxRxx-（S / T）-Φ的共有序列，其中Φ是任何疏水性氨基酸，精氨酸殘基在相對(duì)的-5和-3位置保守到在SGK1存在下被磷酸化的Ser / Thr殘基的位置。 UNC-21樣激酶2（ULK2）在Ser507（502RsRnsSG508）和Ser750（745RtRttSV751）殘基上也都具有假定的SGK1磷酸化位點(diǎn)。 因此，本研究的目的是確定ULK2的Ser507和Ser750殘基是否可能是SGK1的磷酸化位點(diǎn)，作為其真實(shí)的底物蛋白之一。 使用ULK2 507和750絲氨酸殘基的非或磷酸化類(lèi)似物（S507AS750A或507DS7